期刊名称:Studia Universitatis Moldaviae: Stiinte Sociale
印刷版ISSN:1814-3199
电子版ISSN:2345-1017
出版年度:2017
卷号:1
期号:101
页码:41-45
出版社:Moldova State University
摘要:Produsul final al proteolizei limitate a subunităților globulinei de rezervă 11S din arahide, Ara h3 (pdb|3c3v), cutripsină este format din β-catenele intacte și fragmentele K și N ale α-catenelor. Fragmentul K, legat prin legătură disulfidicăcu β-catena, corespunde jumătății N-terminale a β-barrelui (Ile1-Arg109), iar fragmentul N – jumătății adiacenteC-terminale (Lys110-Arg213). Identificarea punctelor de scindare corespunzătoare ale α-catenei se bazează pe rezultateleelectroforezei, pe determinarea masei moleculare a proteinei reziduale prin două metode indepentente, precum șipe analiza nivelului de accesibilitate a resturilor aminoacide la solvent în structura model a moleculei hexamere a Ara h3.La formarea fragmentelor K și N are loc scindarea regiunii C-terminale a α-catenei, în care există trei dintre cei patrudeterminanți antigenici (epitopii IgE), identificați în Ara h3. Astfel, proteoliza limitată cu tripsină poate reduce semnificativalergenicitatea globulinei 11S din arahide.
关键词:globulinele 11S din semin; alergeni; epitopii IgE; proteoliz? tripsin? arahide.