摘要:RESUMO: Pectinametilesterase (E. C. 3.1.1.11), parcialmente purificada, teve sua atividade reduzida na presença de cloreto de mercúrio e p-cloromercuriobenzoato. A incubação prévia de enzima com cisteína protegeu-a da inibição causada pelo cloreto de mercúrio. Este reagente, no entanto, reverteu apenas parcialmente a atividade da PME previamente inibida pelo cloreto de mercúrio. Apesar disso, uma reversão total da inibição pelo cloreto de mercúrio foi obtida com NaCl 0,6 M. Os resultados sugerem que grupo(s) SH essencial(is) para a atividade da PME parece(m) estar localizado(s) fora do sítio ativo da enzima. PALAVRAS-CHAVE: Pectinametilesterase; berinjela; grupo sulfidrila; grupo tiol.