リンゴ銀葉病菌 ( Stereum purpureum ) の培養濾液から3段階のカラムクロマトグラフィーによりエンドポリガラクツロナーゼ (EndoPG) VIa，VIbを精製した．N末端アミノ酸配列分析をしたところ，両酵素は同じN末端アミノ酸配列を示した．ESI‐MS (electrospray ionization mass spectrometry) で分析したEndoPG VIa，VIbの分子量は，それぞれ36,017 Daと37,266 Daであり，Endo-β- N -acetylglucosaminidaseを用いてN‐結合型糖鎖を取り除くと分子質量がそれぞれ34,987 Daと35,202 Daに減少した．以上の結果から，EndoPG VIaとVIbは，以前報告したEndoPG Ia，Ib，Ic同様ポリペプチド部分が同じで，VIaには1本，VIbには2本のハイマンノースタイプのM5型糖鎖が結合していると考えられる．次にEndoPG VIとIを比較したところ，後者が約70℃まで熱安定であるのに対し，EndoPG VIは55℃と約15℃ほど熱安定性が低いことがわかった．また，円二色性スペクトルの昇温測定から求めたEndoPG Iの融解温度 ( T _m) 値が79.5℃であるのに対して，EndoPG VIでは62℃と約17.5℃低かった．一方，ポリガラクツロン酸を基質に用いたときのEndoPG VIa，とVIbの比活性はそれぞれ448，421 U/mgであり，EndoPG Iの450 U/mgとほぼ同じであったが，基質特異性にやや違いがみられた．最後にN末端アミノ酸配列情報を用いてRACE法によりEndoPG IVのcDNAをクローニングしたところ，EndoPG IとEndoPG VI間のアミノ酸配列のホモロジーは72%であった．アミノ酸配列情報と，上で求めた酵素の分子量から，EndoPG IVではEndoPG Iにみられたような44残基におよぶ大きなC末端側の欠失はないと推定された．