相模湾の深度1174mの底泥サンプルから分離した海洋微生物JAMB-A3株由来の新規β-アガラーゼ遺伝子を単離し，その配列を解析した．本酵素遺伝子は602アミノ酸(65,017 Da)のタンパクをコードしており(Fig. 1)，推定アミノ酸配列は既知のアガラーゼ(glycoside hydrolase family 16)と34-55%の相同性を示した．またC末端領域にはタンデムに並んだcarbohydrate-binding module様の配列を有していた．枯草菌を宿主として組換え酵素を培地中に大量分泌生産させ，比活性528 U/mgの精製酵素を得た(Table 1)．本酵素の最適pHは7，最適温度は54°Cであり，50°Cにおける半減期は8.7 hであった(Fig. 3)．本酵素は高濃度のEDTA，Na⁺，K⁺，Mg²⁺，Ca²⁺や界面活性剤共存下でも安定であった．また本酵素は N -Bromosuc-cinimide処理によって失活するが，アガロース由来のオリゴ糖を共存させると，保護効果が認められた(Fig. 4)．このことから本酵素の触媒作用にTrp残基が関与していることが示唆された．本酵素はネオアガロテトラオースを主生成物とするβ-アガラーゼであった(Fig. 5).